Einflüsse der solvatisierenden Umgebung auf Dynamik und Stabilität von Proteinen
Prof. Dr. Matthias Heyden
2013 - Sep. 2017
Matthias Heyden hat den Ruf an die Arizona State University (USA) angenommen und ist seit Oktober 2017 dort tätig. Informationen über seine aktuelle Forschung finden Sie hier. Diese Webseite dokumentiert die Aktivitäten der Gruppe im Max-Planck-Institut für Kohlenforschung (Stand 2017).
Proteine, die Bausteine des Lebens, und insbesondere Enzyme, welche die essentiellen chemischen und biochemischen Prozesse des Lebens katalysieren, sind durch die Evolution an ihre jeweiligen Aufgaben optimal angepasst. Unter anderem besteht die Anpassung darin in einer bestimmten chemischen Umgebung optimal zu funktionieren, beispielsweise einer wässrigen Lösung mit hohen Konzentrationen weiterer Biopolymere und Metabolite oder als integraler Bestandteil einer Lipidmembran.
Als Teil des Exzellenzclusters RESOLV (EXC 1069), welcher sich gezielt mit Lösungsmitteleinflüssen auf chemische und biochemische Prozesse beschäftigt, setzen wir in unserer Arbeitsgruppe Molekular-Dynamik und Monte Carlo Simulationen ein um den Einfluss der Umgebung auf gelöste Proteine durch gezielte Manipulationen der Eigenschaften des Lösungsmittels zu studieren. Aktuelle Schwerpunkte unserer Forschung sind Korrelationen kollektiver Bewegungen in Proteinen und ihrer Umgebung, sowie der Einfluss hoher Protein-Konzentrationen auf die Proteinfaltung.
