Startseite
Aktuelles
Institut
Forschung
- Organische Synthese
  Manfred T. Reetz (Emeritus)
- Homogene Katalyse
  Benjamin List
  Martin Klußmann
  Nuno Maulide
  Klaus-Richard Pörschke
- Heterogene Katalyse
  Ferdi Schüth
  Frank Marlow
  Harun Tüysüz
  Regina Palkovits
  Roberto Rinaldi
  Wolfgang N. Schmidt
  Claudia Weidenthaler
  Michael Felderhoff
- Metallorganische Chemie
  Alois Fürstner
  Manuel Alcarazo
- Theoretische Chemie
  Walter Thiel
  Mario Barbatti
  Elsa Sanchez Garcia
- Service Abteilungen
  Christophe Farès
  Magnetische Resonanzspektroskopie (NMR) Christian W. Lehmann
  Chemische Kristallographie und Elektronenmikroskopie Wolfgang Schrader
  Massenspektrometrie Philipp Schulze
  Chromatographie Nils Theyssen
  Technikum Peter Fischer
  Bibliothek Peter Fischer
  IT
- Mediathek
  Mediathek
Karriere

Sie befinden sich hier: Startseite > Forschung > Magnetische Resonanzspektroskopie (NMR)

Magnetische Resonanzspektroskopie (NMR)

Da die NMR-Spektroskopie präzise strukturelle und dynamische Informationen über chemische Verbindungen mit atomarer Auflösung liefern kann, hat sich diese Methode zu einem unumgänglichen analytischen Werkzeug für die Katalyseforschung entwickelt. Die NMR-Spektroskopie wird benutzt, um die Struktur und Dynamik neuer Katalysatoren sowie Produkte und Intermediate der Katalyse aufzuklären, Stereochemien zu unterscheiden, Reaktionskinetiken in Echtzeit zu verfolgen und Reaktionsmechanismen zu verstehen.

Die NMR-Abteilung am MPI für Kohlenforschung bietet Expertenwissen zur Implementation und analytischen Interpretation von Standard- und komplizierten NMR-Experimenten sowie zur Entwicklung neuer Anwendungen für die verschiedenen Forschungsgruppen. Die NMR-Abteilung beteiligt sich auch an Lehre und Forschung.

Christophe Farès

Dr. Christophe Farès

Vita Publikationen

2009: Leiter der NMR Abteilung (Max-Planck-Institut für Kohlenforschung) Mülheim an der Ruhr
2007: Wissenschaftlicher Mitarbeiter (University Health Network) Toronto, Kanada
2004: Postdoc (Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie) Göttingen, Betreuer: Prof C. Griesinger
2003: Postdoc (University of Guelph) Guelph, Kanada, Betreuer: Prof G. Harauz
2003: Ph.D. Biophysik (University of Guelph), Guelph, Kanada, Betreuer: Prof J.H. Davis und Prof F.J. Sharom
1994: B.Sc. Biochemie (McGill University), Montreal, Kanada
1972: geboren in Montreal/Kanada

2011

Mechanistic studies on a Cu-catalyzed aerobic oxidative coupling reaction with N-phenyl
tetrahydroisoquinoline: structure of intermediates and the role of methanol as a solvent.
E. Boess, D. Sureshkumar, A. Sud, C. Wirtz, C. Farès, M. Klussmann. J Am Chem Soc.
(2011) 133(21), 8106-9.

A novel strategy for NMR resonance assignment and protein structure determination. A. Lemak, A. Gutmanas, S. Chitayat, M. Karra, C. Farès, M. Sunnerhagen, C.H. Arrowsmith. J. Biomol. NMR (2011) 49(1), 27-38.

2010

NleG Type 3 effectors from enterohaemorrhagic Escherichia coli are U-Box E3 ubiquitin ligases. B. Wu, T. Skarina, A. Yee, M.C. Jobin, R. Dileo, A. Semesi, C. Farès, A. Lemak, B.K. Coombes, C.H. Arrowsmith, A.U. Singer, A. Savchenko. PLoS Pathog. (2010) 6(6), e1000960.

A small-molecule inhibitor of BCL6 kills DLBCL cells in vitro and in vivo. L.C. Cerchietti, A.F. Ghetu, X. Zhu, G.F. Da Silva, S. Zhong, M. Matthews, K.L. Bunting, J.M. Polo, C. Farès, C.H. Arrowsmith, S.N. Yang, M. Garcia, A. Coop, A.D. Mackerell Jr, G.G. Privé, A. Melnick. Cancer Cell. (2010) 17(4), 400-11.

2009

Accessing ns-us Side-Chain Dynamics in Ubiquitin with Methyl RDCs. C. Farès, N.A. Lakomek, S. Becker, C. Griesinger. J. Biomol. NMR (2009) 45(1-2), 23-44

2008

Residual dipolar couplings as a tool to study molecular recognition of ubiquitin. N.A. Lakomek, O.F. Lange, K.F. Walter, C. Farès, D. Egger, P. Lunkenheimer, J. Meiler, H. Grubmüller, S. Becker, B.L. de Groot, C. Griesinger Biochem Soc Trans. (2008) 36(6), 1433-1437.

Atomic structure of the KEOPS complex: an ancient protein kinase-containing molecular machine; D.Y. Mao, D. Neculai, M. Downey, S. Orlicky, Y. Haffan, D.F. Ceccarelli, J.S. Ho, R.K. Szilard,W. Zhang, C.S Ho, L. Wan, C. Farès, S. Rumpel, I. Kurinov, D. Durocher, F. Sicheri Molecular Cell (2008) 32(2), 259-275

Recognition dynamics up to microseconds revealed from an RDC-derived ubiquitin ensemble in solution; O.F. Lange, N.A. Lakomek, C. Farès, G.F. Schröder, K.F. Walter, S. Becker, J. Meiler, H. Grubmüller, C. Griesinger, B.L. de Groot. Science (2008) 320(5882), 1471-1475.

Self-Consistent Residual Dipolar Coupling Based Model-Free Analysis for the Robust Determination of Nanosecond to Microsecond Protein Dynamics; N. A. Lakomek, K.F. Walter, C. Farès, O.F. Lange, B.L. de Groot, H. Grubmüller, R. Brüschweiler, A. Munk, S. Becker, J. Meiler, C. Griesinger. J Biomol NMR (2008) 41(3), 139-155.

Simultaneous determination of the conformation and relative configuration of archazolide a by using nuclear overhauser effects, J couplings, and residual dipolar couplings C. Farès, J. Hassfeld, D. Menche, T. Carlomagno. Ang Chem Int Ed (2008) 47(20), 3722-3726.

Liste aller Publikationen zum Herunterladen (PDF)

Forschungsthemen

Residuale dipolare Kopplungen (RDCs): Residuale dipolare Kopplungen (RDCs)

Residuale dipolare Kopplungen (RDCs) liefern wichtige Orientierungsinformationen für die NMR-spektroskopische Strukturaufklärung kleiner Moleküle. Sie werden immer häufiger zur Bestimmung von Stereochemien, zur Unterscheidung von Enantiomeren und zum Ermitteln ergänzender Informationen über Konfirmation und Dynamik benutzt. In der NMR Abteilung werden neue Methoden zur Probenvorbereitung (“Alignment” Medien), sowie zur Messung und Analyse von RDCs entwickelt.
NMR Relaxation: NMR Relaxation

Der Weg zum Gleichgewicht von Spinmagnetisierung hängt von der Fluktuation lokaler Felder ab und kann also detaillierte Informationen über dynamische Prozesse und chemische Wechselwirkungen liefern. Auf NMR-Relaxation basierende neue Anwendungen zur Identifikation gering besetzter Intermediatzustände in katalytischen Reaktionen werden in unserer Abteilung entwickelt.
Schnelle Injektion NMR: Schnelle Injektion NMR

NMR-Methoden, die Systeme mit schneller Injektion benutzen, werden entwickelt, um katalytische Transformationen mit einer zeitlichen Auflösung von weniger als 0.25 Sekunden zu verfolgen. Solche Echtzeitexperimente helfen dabei wichtige Reaktionsintermediate in sehr schellen Reaktionen zu charakterisieren.

Technische Ausstattung

Vollautomatische NMR-Spektroskopie: Vollautomatische NMR-Spektroskopie

Standard Flüssig-NMR-Experimente werden im Hochumsatzmodus an zwei NMR-Spektrometern mit 1H-Frequenzen von 400- und 300-MHz bei Raumtemperatur durchgeführt. An diesen Geräten kann das wissenschaftliche Personal des Institutes rund um die Uhr Experimente mit minimalem Zeitaufwand starten, die vollautomatisch aufgenommen und prozessiert werden. Die Auswahl der so verfügbaren Experimente ist limitiert auf solche mit hoher Sensitivität, hohem Informationsgehalt und kurzer Messzeit mit vordefinierten Parametern. Diese Experimente sind die 1D Spektren von ¹H, ¹³C, ³¹P und ¹¹B sowie 2D Korrelationsexperimente wie ¹H/¹H COSY und ¹H/¹³C HSQC.
Routine NMR: Routine NMR

Flüssige Proben, die spezielle experimentelle Parameter oder eine eine spezielle Behandlung verlangen, werden an Mitarbeiter der Abteilung übergeben, um an den 400- und 500-MHz Spektrometern vermessen zu werden. Die häufigsten Nachfragen erfolgen für (a) Experimente oder Feldstärken, die nicht im automatischen Modus zugänglich sind, (b) Experimente bei hoher oder niedriger Temperatur, (c) Techniken, die die Anpassung der Aufnahmeparameter zur Spektrenoptimierung verlangen und (d) Spectroskopie der chemischen Reaktionen und Kinetiken in Echtzeit im NMR-Röhrchen.
Erweiterte NMR-Analysen: Erweiterte NMR-Analysen

Besonders anspruchsvolle NMR-Studien organischer Moleküle in Lösung werden zur erweiterten Analyse in unserer Abteilung eingereicht. Für diese Proben liefern Mitarbeiter der Abteilung alle Experimente sowie deren Auswertung und Unterstützung bei der Interpretation, die in enger Zusammenarbeit mit den chemischen Forschungsgruppen erfolgt. Das 600-MHz Spektrometer ist mit einem mit Helium-gekühlten Kyroprobenkopf ausgestattet, der das Signal-zu-Rausch-Verhältnis bis zu einem Faktor von 8 gegenüber der konventioneller Ausstattung erhöht. Der größte Teil der analytischen Arbeit ist der Bestimmung oder Bestätigung von Strukturen, Stereochemien, Konfirmationen und Dynamiken gewidmet.
Festkörper-NMR: Festkörper-NMR

Festkörper-NMR-Spektroskopie ist eine der wichtigsten Techniken zur Charakterisierung komplexer, fester Katalysatorträger und anderer unlöslicher Materialien, die am Institut untersucht werden, wie z.B. Mesopöser Silikate, Aluminiumhydride, Kohle und organometallische Moleküle. Die beiden der Festkörper-NMR-Spektroskopie zugeordneten Spektrometer, die bei 300- und 500-MHz laufen, sind mit MAS Probenköpfen ausgestattet, um hoch-aufgelöste Signale für ein großes Spektrum NMR-aktiver Kerne zu erhalten.