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Magnetische Resonanzspektroskopie (NMR)

Da die NMR-Spektroskopie präzise strukturelle und dynamische Informationen über chemische Verbindungen mit atomarer Auflösung liefern kann, hat sich diese Methode zu einem unumgänglichen analytischen Werkzeug für die Katalyseforschung entwickelt. Die NMR-Spektroskopie wird benutzt, um die Struktur und Dynamik neuer Katalysatoren sowie Produkte und Intermediate der Katalyse aufzuklären, Stereochemien zu unterscheiden, Reaktionskinetiken in Echtzeit zu verfolgen und Reaktionsmechanismen zu verstehen.

Die NMR-Abteilung am MPI für Kohlenforschung bietet Expertenwissen zur Implementation und analytischen Interpretation von Standard- und komplizierten NMR-Experimenten sowie zur Entwicklung neuer Anwendungen für die verschiedenen Forschungsgruppen. Die NMR-Abteilung beteiligt sich auch an Lehre und Forschung.

Christophe Farès

Dr. Christophe Farès

2009
Leiter der NMR Abteilung (Max-Planck-Institut für Kohlenforschung) Mülheim an der Ruhr
2007
Wissenschaftlicher Mitarbeiter (University Health Network) Toronto, Kanada
2004
Postdoc (Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie) Göttingen, Betreuer: Prof C. Griesinger
2003
Postdoc (University of Guelph) Guelph, Kanada, Betreuer: Prof G. Harauz
2003
Ph.D. Biophysik (University of Guelph), Guelph, Kanada, Betreuer: Prof J.H. Davis und Prof F.J. Sharom
1994
B.Sc. Biochemie (McGill University), Montreal, Kanada
1972
geboren in Montreal/Kanada
2011-2013

Palladium-Catalyzed Allylic Substitution at Four-Membered-Ring Systems: Formation of ƞ1-Allyl Complexes and Electrocyclic Ring Opening; D. Audisio, G. Gopakumar, L. G. Xie, L. G. Alves, C. Wirtz, A. M. Martins, W. Thiel, C. Farès, N. Maulide; Angew. Chem. (2013), 125(24), 6434-6438; Angew. Chem. Int. Ed. (2013), 52(24), 6313-6316.

Sulfur(IV)-Mediated Transformations: From Ylide Transfer to Metal-Free Arylation of Carbonyl Compounds; X. Huang, M. Patil, C. Farès, W. Thiel, N. Maulide; J. Am. Chem. Soc. (2013), 135(19), 7312-7323.

Synthesis and Structure of Carbene-Stabilized N-Centered Cations [L2N]+, [L2NR]2+, [LNR3]2+, and [L3N]3+; A. Kozma, G. Gopakumar, C. Farès, W. Thiel, M. Alcarazo; Chem. Eur. J. (2013), 19(11), 3542-3546.

The Cinchona Primary Amine-Catalyzed Asymmetric Epoxidation and Hydroperoxidation of α,β-Unsaturated Carbonyl Compounds with Hydrogen Peroxide; O. Lifchits, M. Mahlau, C. M. Reisinger, A. Lee, C. Farès, I. Polyak, G. Gopakumar, W. Thiel, B. List; J. Am. Chem. Soc. (2013), 135(17), 6677-6693.

Direct Domino Synthesis of Azido-Dienoic Acids: Potential Linker Units; C. Souris, F. Frébault, D. Audisio, C. Farès, N. Maulide; Synlett (2013), 24(10), 1286-1290.

An Atom-Economical and Stereoselective Domino Synthesis of Functionalised Dienes; C. Souris, M. Luparia, F. Frébault, D. Audisio, C. Farès, R. Goddard; N. Maulide; Chem. Eur. J. (2013), 19(21), 6566-6570.

Transient Structure and Dynamics in the Disordered c-Myc Transactivation Domain Affect Bin1 Binding; C. Andresen, S. Helander, A. Lemak, C. Farès, V. Csizmok, J. Carlsson, L. Z. Penn, J. D. Forman-Kay, C. H. Arrowsmith, P. Lundström, M. Sunnerhagen; Nucleic Acids Res. (2012), 40(13), 6353-6366.

Sulfoxide-Mediated Umpolung of Alkali Halide Salts; S. Klimczyk, X. Huang, C. Farès, N. Maulide; Org. Biomol. Chem. (2012), 10(22), 4327-4329.

Mechanistic Studies on a Cu-Catalyzed Aerobic Oxidative Coupling Reaction with N-Phenyl
Tetrahydroisoquinoline: Structure of Intermediates and the Role of Methanol as a Solvent;
E. Boess, D. Sureshkumar, A. Sud, C. Wirtz, C. Farès, M. Klussmann; J. Am. Chem. Soc.
(2011), 133(21), 8106-8109.

A Novel Strategy for NMR Resonance Assignment and Protein Structure Determination; A. Lemak, A. Gutmanas, S. Chitayat, M. Karra, C. Farès, M. Sunnerhagen, C. H. Arrowsmith; J. Biomol. NMR (2011), 49(1), 27-38.

2008-2010

NleG Type 3 Effectors from Enterohaemorrhagic Escherichia coli Are U-Box E3 Ubiquitin Ligases; B. Wu, T. Skarina, A. Yee, M.-C. Jobin, R. DiLeo, A. Semesi, C. Farès, A. Lemak, B. K. Coombes, C. H. Arrowsmith, A. U. Singer, A. Savchenko; PLoS Pathog. (2010), 6(6), e1000960.

A Small-Molecule Inhibitor of BCL6 Kills DLBCL Cells In Vitro and In Vivo; L. C. Cerchietti, A. F. Ghetu, X. Zhu, G. F. Da Silva, S. Zhong, M. Matthews, K. L. Bunting, J. M. Polo, C. Farès, C. H. Arrowsmith, S. N. Yang, M. Garcia, A. Coop, A. D. MacKerell, Jr., G. G. Privé, A. Melnick; Cancer Cell (2010) 17(4), 400-411.

Accessing ns-μs Side-Chain Dynamics in Ubiquitin with Methyl RDCs; C. Farès, N.-A. Lakomek, S. Becker, C. Griesinger; J. Biomol. NMR (2009), 45(1-2), 23-44.

Residual Dipolar Couplings as a Tool to Study Molecular Recognition of Ubiquitin; N.-A. Lakomek, O. F. Lange, K. F. O. Walter, C. Farès, D. Egger, P. Lunkenheimer, J. Meiler, H. Grubmüller, S. Becker, B. L. de Groot, C. Griesinger; Biochem. Soc. Trans. (2008), 36(6), 1433-1437.

Atomic Structure of the KEOPS Complex: An Ancient Protein Kinase-Containing Molecular Machine; D. Y. L. Mao, D. Neculai, M. Downey, S. Orlicky, Y. Z. Haffani, D. F. Ceccarelli, J. S. L. Ho, R. K. Szilard, W. Zhang, C. S. Ho, L. Wan, C. Farès, S. Rumpel, I. Kurinov, C. H. Arrowsmith, D. Durocher, F. Sicheri; Mol. Cell (2008), 32(2), 259-275.

Recognition Dynamics Up to Microseconds Revealed from an RDC-Derived Ubiquitin Ensemble in Solution; O. F. Lange, N.-A. Lakomek, C. Farès, G. F. Schröder, K. F. A. Walter, S. Becker, J. Meiler, H. Grubmüller, C. Griesinger, B. L. de Groot; Science (2008), 320(5882), 1471-1475.

Self-Consistent Residual Dipolar Coupling Based Model-Free Analysis for the Robust Determination of Nanosecond to Microsecond Protein Dynamics; N.-A. Lakomek, K. F. A. Walter, C. Farès, O. F. Lange, B. L. de Groot, H. Grubmüller, R. Brüschweiler, A. Munk, S. Becker, J. Meiler, C. Griesinger; J. Biomol. NMR (2008), 41(3), 139-155.

Simultaneous Determination of the Conformation and Relative Configuration of Archazolide A by Using Nuclear Overhauser Effects, J Couplings, and Residual Dipolar Couplings; C. Farès, J. Hassfeld, D. Menche, T. Carlomagno; Angew. Chem. (2008), 120(20), 3782–3786; Angew. Chem. Int. Ed. (2008), 47(20), 3722-3726.

 

Forschungsthemen

Residuale dipolare Kopplungen (RDCs)
Residuale dipolare Kopplungen (RDCs)

Residuale dipolare Kopplungen (RDCs)

Residuale dipolare Kopplungen (RDCs) liefern wichtige Orientierungsinformationen für die NMR-spektroskopische Strukturaufklärung kleiner Moleküle. Sie werden immer häufiger zur Bestimmung von Stereochemien, zur Unterscheidung von Enantiomeren und zum Ermitteln ergänzender Informationen über Konfirmation und Dynamik benutzt. In der NMR Abteilung werden neue Methoden zur Probenvorbereitung (“Alignment” Medien), sowie zur Messung und Analyse von RDCs entwickelt.

NMR Relaxation
NMR Relaxation

NMR Relaxation

Der Weg zum Gleichgewicht von Spinmagnetisierung hängt von der Fluktuation lokaler Felder ab und kann also detaillierte Informationen über dynamische Prozesse und chemische Wechselwirkungen liefern. Auf NMR-Relaxation basierende neue Anwendungen zur Identifikation gering besetzter Intermediatzustände in katalytischen Reaktionen werden in unserer Abteilung entwickelt.

Schnelle Injektion NMR
Schnelle Injektion NMR

Schnelle Injektion NMR

NMR-Methoden, die Systeme mit schneller Injektion benutzen, werden entwickelt, um katalytische Transformationen mit einer zeitlichen Auflösung von weniger als 0.25 Sekunden zu verfolgen. Solche Echtzeitexperimente helfen dabei wichtige Reaktionsintermediate in sehr schellen Reaktionen zu charakterisieren.

 

Technische Ausstattung

Vollautomatische NMR-Spektroskopie
Vollautomatische NMR-Spektroskopie

Vollautomatische NMR-Spektroskopie

Standard Flüssig-NMR-Experimente werden im Hochumsatzmodus an zwei NMR-Spektrometern mit 1H-Frequenzen von 400- und 300-MHz bei Raumtemperatur durchgeführt. An diesen Geräten kann das wissenschaftliche Personal des Institutes rund um die Uhr Experimente mit minimalem Zeitaufwand starten, die vollautomatisch aufgenommen und prozessiert werden. Die Auswahl der so verfügbaren Experimente ist limitiert auf solche mit hoher Sensitivität, hohem Informationsgehalt und kurzer Messzeit mit vordefinierten Parametern. Diese Experimente sind die 1D Spektren von 1H, 13C, 31P und 11B sowie 2D Korrelationsexperimente wie 1H/1H COSY und 1H/13C HSQC.

Routine NMR
Routine NMR

Routine NMR

Flüssige Proben, die spezielle experimentelle Parameter oder eine eine spezielle Behandlung verlangen, werden an Mitarbeiter der Abteilung übergeben, um an den 400- und 500-MHz Spektrometern vermessen zu werden. Die häufigsten Nachfragen erfolgen für (a) Experimente oder Feldstärken, die nicht im automatischen Modus zugänglich sind, (b) Experimente bei hoher oder niedriger Temperatur, (c) Techniken, die die Anpassung der Aufnahmeparameter zur Spektrenoptimierung verlangen und (d) Spectroskopie der chemischen Reaktionen und Kinetiken in Echtzeit im NMR-Röhrchen.

Erweiterte NMR-Analysen
Erweiterte NMR-Analysen

Erweiterte NMR-Analysen

Besonders anspruchsvolle NMR-Studien organischer Moleküle in Lösung werden zur erweiterten Analyse in unserer Abteilung eingereicht. Für diese Proben liefern Mitarbeiter der Abteilung alle Experimente sowie deren Auswertung und Unterstützung bei der Interpretation, die in enger Zusammenarbeit mit den chemischen Forschungsgruppen erfolgt. Das 600-MHz Spektrometer ist mit einem mit Helium-gekühlten Kyroprobenkopf ausgestattet, der das Signal-zu-Rausch-Verhältnis bis zu einem Faktor von 8 gegenüber der konventioneller Ausstattung erhöht. Der größte Teil der analytischen Arbeit ist der Bestimmung oder Bestätigung von Strukturen, Stereochemien, Konfirmationen und Dynamiken gewidmet.

Festkörper-NMR
Festkörper-NMR

Festkörper-NMR

Festkörper-NMR-Spektroskopie ist eine der wichtigsten Techniken zur Charakterisierung komplexer, fester Katalysatorträger und anderer unlöslicher Materialien, die am Institut untersucht werden, wie z.B. Mesopöser Silikate, Aluminiumhydride, Kohle und organometallische Moleküle. Die beiden der Festkörper-NMR-Spektroskopie zugeordneten Spektrometer, die bei 300- und 500-MHz laufen, sind mit MAS Probenköpfen ausgestattet, um hoch-aufgelöste Signale für ein großes Spektrum NMR-aktiver Kerne zu erhalten.

 

Mitarbeiter

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